本报讯 苏州大学生物医学研究院张惠敏课题组报道了一种在线虫表皮上皮细胞中持续性高表达的小分子热休克蛋白HSP-43，它们储存在线虫的基底半桥粒（一种细胞黏着结构）中，可迅速释放到细胞质中，在热应激时发挥保护作用。相关论文北京时间11月25日发表于《细胞通讯》。
小分子热休克蛋白的主要功能是维持蛋白稳态从而帮助细胞在胁迫条件下存活。之前的研究已显示小分子热休克蛋白和细胞黏着结构在更高等的生物中也存在密切联系，但是对细胞黏着结构在应激保护中的具体作用机制却知之甚少。
张惠敏课题组揭示了以半桥粒为代表的细胞黏着结构在正常情况下会执行一个类似急救舱的功能，储备大量的小分子热休克蛋白，限制其功能并保护其不被降解，而在热应激情况下迅速将其释放以实现细胞对急性热损伤的快速耐受。
上皮细胞选择黏着结构而不是其他亚细胞结构作为储存小分子热休克蛋白，其中一个可能的原因是，与其他亚细胞区域相比，像半桥粒这样稳定的细胞黏着结构的重组活动有限，蛋白更新速率慢且不会频繁进行高活性的生化反应。因此附着大量的小分子热休克蛋白也不会影响细胞黏着结构的正常功能。
此外，一些半桥粒成分的蛋白水平受热刺激的调节，提示膜相关的细胞黏着结构对温度变化敏感，可能是HSP-43发生转位的起始触发因素。近年来多项独立研究报道发现半桥粒上可结合多种信号分子和防御分子，从而介导一些与细胞支撑结构无关的生理功能。因此有理由推测在细胞黏着结构中可能存在机械信号传导，以及固有免疫防御和应激反应之间的相互作用。
上述研究成果揭示了一种可能在进化上保守的小分子热休克蛋白从黏着结构到胞浆的转位活化机制，刷新了对细胞黏着结构应激保护功能的认识。（柯讯）
相关论文信息：
https://doi.org/10.1016/j.celrep.2020.108410